Wie verändert die starke Erhitzung die Struktur der in der Milch enthaltenen Proteine?

Die Erhitzung von Milch führt zu komplexen physikalischen und chemischen Veränderungen der darin enthaltenen Proteine. Milchproteine bestehen zu etwa 80 % aus Caseinen und zu etwa 20 % aus Molkenproteinen (Whey). Diese beiden Gruppen reagieren sehr unterschiedlich auf Hitze.

Hier ist eine detaillierte Aufschlüsselung der Vorgänge:

1. Denaturierung der Molkenproteine

Molkenproteine (vor allem $\beta$-Lactoglobulin und $\alpha$-Lactalbumin) sind hitzeempfindlich. Ab einer Temperatur von etwa 60–70 °C beginnt ihre Struktur sich zu verändern:

• Entfaltung: Die normalerweise kompakt gefalteten, kugelförmigen (globulären) Proteine entfalten sich. Dabei werden chemische Gruppen im Inneren des Moleküls (insbesondere schwefelhaltige Aminosäuren wie Cystein) nach außen exponiert.
• Reaktivität: Diese freien Schwefelgruppen (Thiolgruppen) sind sehr reaktionsfreudig.

2. Bildung des Casein-Molkenprotein-Komplexes

Dies ist eine der wichtigsten Veränderungen bei der Erhitzung (z. B. bei H-Milch oder beim Pasteurisieren):

• Die entfalteten Molkenproteine (besonders $\beta$-Lactoglobulin) lagern sich an die Oberfläche der Casein-Mizellen an.
• Sie gehen eine feste chemische Bindung mit dem $\kappa$-Casein ein (über Disulfidbrücken).
• Folge: Die Casein-Mizelle wird quasi mit einer Schicht aus denaturiertem Molkenprotein "überzogen". Dies verändert die Eigenschaften der Milch massiv, was zum Beispiel bei der Joghurtherstellung gewollt ist (festeres Gel), bei der Käseherstellung aber Probleme bereiten kann (Lab wirkt schlechter).

3. Stabilität der Caseine

Caseine selbst sind im Vergleich zu Molkenproteinen extrem hitzestabil. Sie besitzen kaum eine definierte Tertiärstruktur (sie sind eher "ungeordnet").

• Selbst bei 100 °C bleiben sie weitgehend stabil.
• Erst bei sehr langem oder extrem starkem Erhitzen (über 120 °C, z. B. bei der Sterilisation) können auch die Casein-Mizellen aggregieren oder zerfallen, was zur Ausfällung führen kann.

4. Die Maillard-Reaktion (Bräunung)

Bei starker Erhitzung (insbesondere bei UHT-Milch oder Kondensmilch) reagieren die Proteine mit dem Milchzucker (Laktose):

• Die Aminogruppe der Aminosäure Lysin reagiert mit dem Zucker.
• Dabei entstehen braune Farbstoffe (Melanoidine) und charakteristische Aromastoffe ("Kochgeschmack").
• Nachteil: Die Bioverfügbarkeit der essenziellen Aminosäure Lysin sinkt dadurch leicht.

5. Auswirkungen auf die physikalischen Eigenschaften

• Löslichkeit: Die Löslichkeit der Proteine sinkt durch die Denaturierung.
• Viskosität: Die Milch wird geringfügig "dicker" oder cremiger, da die denaturierten Proteine mehr Wasser binden können.
• Hautbildung: Die typische "Milchhaut", die beim Kochen im Topf entsteht, besteht aus einem Netzwerk aus denaturierten Molkenproteinen, Caseinen und eingeschlossenem Fett, das an der Oberfläche durch Verdunstung von Wasser konzentriert wird.

Zusammenfassung der Auswirkungen:

Ist das schädlich? Nein. Die Denaturierung durch Hitze macht das Protein für den menschlichen Körper oft sogar leichter verdaulich, da die Verdauungsenzyme die entfalteten Proteinketten besser angreifen können. Lediglich der Gehalt an einigen hitzeempfindlichen Vitaminen (z. B. B12, Folsäure) nimmt bei starker Erhitzung ab.